proteina

Definición

Las proteínas (del francés: protéine, y este del griego’ πρωτεῖος, proteios, ‘prominente’, ‘de primera calidad’) o prótidos son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Historia

¿Qué son las proteínas?

Cuando hablamos de proteínas nos referimos a macro-moléculas compuestas por hidrógeno, oxígeno, carbono y nitrógeno y, la mayoría, también contienen azufre y fósforo. Estas macro-moléculas están formadas por la unión de varios aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos y de acorde al código genético de la persona.

Ver que son las proteínas

Composición de las Proteínas

Las proteínas están formadas por aminoácidos. Estos aminoácidos se unen para formar las grandes y distintas moléculas de proteínas. Por norma general, una molécula de proteína presenta más de cien aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos de oxígeno, hidrógeno, carbono y nitrógeno, y algunos presentan también azufre y otros minerales u oligoelementos. No se pueden fabricar proteínas a partir de hidratos de carbono o de grasas, por lo que se debe aportar la cantidad necesaria de proteínas a través de la alimentación.

Las proteínas se desintegran en aminoácidos durante la digestión. Estos aminoácidos pasarán a la sangre y, a través de ella, llegan a todas las células, en las que existen unos comportamientos (los ribosomas) especializados en la formación de cadenas de aminoácidos. Estas cadenas tienen una secuencia que ya viene determinada genéticamente, de manera que cada tejido fabrica sus propias proteínas.

Hay dos tipos de aminoácidos:

  • Esenciales: nuestro organismo los va a sintetizar y no es necesario que estén en la dieta
  • No esenciales: nuestro organismo no los va a sintetizar y los debemos de proporcionar a través de nuestra alimentación.

Un adulto necesitará ocho aminoácidos esenciales, mientras que en la infancia se precisan diez.

¿Cuáles son los aminoácidos esenciales?

  • Fenilalanina
  • Isoleucina
  • Leucina
  • Lisina
  • Metionina
  • Treonina
  • Triptófano
  • Valina
  • Durante la infancia hay que añadir también la Arginina y la Histidina

Debemos tener en cuenta que la ausencia de tan solo uno de estos aminoácidos esenciales provocará un déficit que no se puede compensar con el aumento de cualquiera de los otros aminoácidos, y ello impide la síntesis de determinadas proteínas en el cuerpo.

Ácido glutámico

La glutamina, que se forma a partir del ácido glutámico, y es uno de los cinco aminoácidos más abundantes en todas las células y el que vamos a encontrar en mayor proporción en el cerebro. Si a esto le sumamos la alta velocidad de renovación de las proteínas del cerebro, podemos comprender la necesidad de atender la demanda diaria de este aminoácido.

Debemos destacar el contenido de ácido glutámico que presentan tres alimentos: la levadura de cerveza, el polen y la leche.

Almacenaje y excreción de las proteínas

Las proteínas carecen de depósito de reserva de proteínas, por lo que es necesario un buen aporte de proteínas, que debe repartirse en la diferente toma diaria.

Cuando ingerimos mas proteínas de las que necesitamos, los aminoácidos sobrantes se excretan, se separa el nitrógeno, que se eliminará a través del riñón en forma de urea y ácido úrico, y la molécula restante, ahora transformada en cetoácidos, se oxida aprovechando su valor calórico y se convierte o bien en glucógeno, almacenándose en el hígado, o en grasa, en ácidos grasos para reserva.

La excreción de urea a través de la orina es una función directa el nitrógeno adquirido por la dieta a través de las proteínas, así como el ácido úrico, la excreción del cual a través de la orina rara vez baja de los 0,5-0,6g diarios, ni tan si quiera en el caso de las dietas exentas de purinas. Sin embargo, esta cifra puede elevarse a mas de 1 gramos diario como resultado de la ingesta de dietas ricas en nucleoproteínas, como las de las vísceras o las carnes glandulares.

¿Para qué sirven las proteínas?

Las proteínas son muy importantes para nuestro organismo, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).

El mal suministro de proteínas en la alimentación diaria es una de las causas más importantes de enfermedad, de envejecimiento y de deterioro del organismo.

Ver funciones de las proteínas

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

  • Contráctil (actina y miosina)
  • Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina)
  • Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno)
  • Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico)
  • Inmunológica (anticuerpos)
  • Producción de costras (Ej:fibrina)
  • Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
  • Transducción de señales (Ej: rodopsina).

Funciones de las proteínas

Las funciones principales de las proteínas en el organismo son:

  • Crecimiento: Grasas y carbohidratos son esenciales para el crecimiento ya que no contienen nitrógeno.
  • Proporcionan Energía: Energéticamente, las proteínas aportan al organismo 4 Kcal de energía por cada gramo que se ingiere.
  • Aminoácidos esenciales: Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.
  • Materia Prima: Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
  • Catalizadores: Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.
  • Amortiguadores: Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.
  • Actúan como defensa: Los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños.
  • Transportan gases: Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina).
  • Permiten movimiento celular: A través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares).
  • Resistencia:  El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén.

¿Qué tipos de proteínas existen?

Las proteínas se pueden clasificar según su estructura química en:

Ver tipos de proteínas

  • Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.
  • Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina de la leche).
  • Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.
  • Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.
  • Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoproteínas.
  • Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.

En el metabolismo, el principal producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.

¿Qué cantidad de proteínas hay que tomar?

La recomendación del consumo de proteínas se encuentra en conseguir un mínimo de 0,7 gramos de proteínas por kilo de peso corporal. Lo recomendable es que en países desarrollados, la dieta nos aporte 1 gramos de proteína por kilo de peso corporal, es decir, una persona con un peso de 60 kilos debe consumir 60 gramos de proteínas.

Ver cantidad de proteínas a ingerir

Una pauta de seguridad para conseguir una buena calidad proteína en nuestra dieta es que la mitad de los gramos de proteínas que necesitamos se aporten a través de alimentos de origen animal y la otra mitad a través de los de origen vegetal. Siguiendo esta pauta conseguimos hacer una dieta preventiva para muchas enfermedades.

Es muy saludable para todos volver a consumir una mayor cantidad de productos que aporten una buena proteína vegetal, como son las legumbres y cereales.

Otra normal muy importante para alcanzar un buen estado nutricional es repartir los gramos de proteínas necesarios en varias tomas, es decir, que cada comida del día tenga alimentos que nos aporten una dosis correcta de proteínas.

Si tenemos una dieta baja en proteínas o estamos mucho tiempo sin comer alimentos que nos aporten proteínas, provocará:

  • Deterioro físico e intelectual
  • Envejecimiento físico e intelectual
  • Pérdida de masa muscular (por lo cual aparecerá flacidez, problemas óseos)
  • El cerebro no funcionará a pleno rendimiento
  • Fallos de memoria
  • Falta de concentración
  • Dificultad de aprendizaje
  • Etc.

Pero en los países desarrollados, donde gran parte de la población consume excesivas cantidades de proteínas, con los consiguientes problemas de salud(exceso de ácido úrico, obesidad…), se observan tanto en mujeres y personas mayores una tendencia a hacer dietas pobres y con un mal reparto de los alimentos proteicos.

La preocupación y la moda, que se ha ido imponiendo a lo largo del tiempo, de calcular y valorar los alimentos a partir de sus calorías, ha inducido a pautas incorrectas y perjudiciales en la salud, entre ellas está la de solo cenar fruta.

Si una comida consiste, por ejemplo, en tres piezas de fruta (pongamos, por ejemplo, tres manzanas de tamaño medio, es decir, unos 600 gramos), haciendo un estudio nutricional completo debemos decir que se están consumiendo:

  • 360 kcal
  • 84 g de azúcar
  • 2,4 g de grasa
  • 1,8 g de proteína

Si modificamos este menú y combinamos 100g de pescado blanco, 125g de yogur entero y una fruta de 200g, el recuento de nutrientes seria este:

  • 255 kcal
  • 33 g de azúcar
  • 4,3 g de grasa
  • 22,6 g de proteína

Estos números pueden conllevar a una buena reflexión y a mejores planteamientos de la dieta diaria. Muchos más nutrientes se podrían estudiar y comparar entre estos dos menús, como el contenido de calcio, hierro, vitaminas…y siempre saldría ganando la comida compuesta de los tres alimentos: pescado, yogur y fruta.

Información interesante y complementaria sobre las proteínas

Ver información proteínas

Estructura y Organización de las Proteínas

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Glosario

Ver glosario proteínas

  • Proteínas: Polímeros lineales formados por moléculas de aminoácidos. Están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y entre otros elementos destaca el azufre.
  • Aminoácidos: Monómeros de las proteínas. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral R, unidas mediante enlaces covalentes a un átomo de carbono.
  • Aminoácidos esenciales: Aminoácidos que necesitamos incorporarlos por vía de la dieta.
  • Aminoácidos no esenciales: Aminoácidos que nuestro cuerpo es capaz de sintetizar a través de otras moléculas.
  • Aminoácidos no proteicos: Aminoácidos no constituyentes de proteínas, encontrados libres o combinados en tejidos.
  • Aminoácidos hidrófilos: Aminoácidos cuyo grupo R es polar, pueden presentar carga o no. Cuando presentan carga puede ser negativa (ácidos) o positiva (básicos)
  • Aminoácidos hidrófobos: Aminoácidos cuyo grupo R es apolar.
  • Anfótero: Sustancia que dependiendo del pH del medio en el que se encuentre actuará como base o ácido.
  • Punto isoeléctrico: pH en el cual un aminoácido posee carga eléctrica nula, mismo número de cargas positivas y negativas.
  • Péptidos: Moléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Empiezan por el extremo amino terminal y acaban por el extremo carboxilo terminal.
  • Enlace peptídico: Enlace covalente formado entre el grupo amino y el grupo carboxilo de dos aminoácidos. El segundo aminoácido proporciona el grupo carboxilo. Los aminoácidos unidos por este tipo de enlace se denominan residuos.
  • Oligopéptidos: Péptidos formados por menos de 50 aminoácidos.
  • Polipéptidos: Péptidos formados por más de 50 aminoácidos.
  • Oxitocina: Péptido que regula las contracciones del útero.
  • Insulina y glucagón: Péptidos que regulan el nivel de azúcar en sangre.
  • Gramicidina y valinomicina: Péptidos que funcionan de antibióticos.
  • Estructura primaria de las proteínas: Se encuentra presente en todas las proteínas. Corresponde a la secuencia de aminoácidos únicos mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas.
  • Estructura secundaria de las proteínas: Disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos para ser más estable.
  • Hélice de colágeno: Estructura rígida secundaria formada principalmente por el aminoácido prolina.
  • Estructura terciaria de las proteínas: Forma tridimensional, se corresponde con la forma energética más estable.
  • Dominio: Región de la estructura terciaria formada por unidades de entre 50 y 300 aminoácidos, Puede presentar una estructura secundaria α-hélice o lamina β.
  • Motivo: Subestructuras repetitivas presentes en el dominio.
  • Estructura cuaternaria de las proteínas: Se encuentra en aquellas proteínas con mas de una cadena polipeptídica, se les llama proteínas oligoméricas. Cada cadena recibe el nombre de sustratos.
  • Desnaturalización: Ruptura de los enlaces que mantienen la conformación nativa de una proteína, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera. La proteína pierde sus propiedades y función.
  • Agentes desnaturalizantes: Factores que intervienen en la desnaturalización (pH, temperatura…)
  • Desnaturalización reversible: Una vez desaparece el agente desnaturalizante, la proteína recupera su conformación nativa.
  • Desnaturalización irreversible: Una vez desaparece el agente desnaturalizante, la proteína no recupera su conformación nativa.
  • Homoproteínas: Proteínas formadas por únicamente por aminoácidos.
  • Proteínas fibrosas: Proteínas cuya estructura terciaria tiene aspecto de fibra alargada. Son insolubles y realizan funciones estructurales
  • Colágeno: Homoproteína del tejido conjuntivo utilizada en el tratamiento de la piel.
  • Elastina: Homoproteína flexible del tejido conjuntivo y órganos elásticos.
  • Queratina: Homoproteína animal encontrada en la epidermis que forma uñas, cuernos, pelo y lana.
  • Proteínas globulares: Proteínas cuya estructura es compacta y esférica. Son solubles en disolventes polares.
  • Albúminas: Proteínas con funciones de transporte o reserva de aminoácidos.
  • Actina: Proteína responsable de la contracción muscular.
  • Histonas: Proteínas asociadas al ADN.
  • Heteroproteínas: Proteínas que en su composición presentan una parte proteica y una parte no proteica (grupo prostético)
  • Glucoproteínas: Heteroproteínas cuyo grupo prostético es un glúcido (inmunoglobulinas)
  • Lipoproteínas: Heteroproteínas cuyo grupo prostético es un lípido.
  • Fosfoproteínas: El grupo prostético es un ácido fosfórico.

Bibliografía


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